Белки являются биополимерами потому что высокомолекулярное

Презентация была опубликована 6 лет назад пользователемФилипп Маклаков

Похожие презентации

Презентация на тему: » Белки – это высокомолекулярные органические соединения, представляющие собой биополимер, состоящий из мономеров, которыми являются аминокислоты соединенные.» — Транскрипт:

2 Белки – это высокомолекулярные органические соединения, представляющие собой биополимер, состоящий из мономеров, которыми являются аминокислоты соединенные пептидной связью.

3 Уровни структуры белка.

4 Первичная структура последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется и соответствует последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК – NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH – CH – l l l R 1 R 2 R 3

5 Вторичная структура – возникает за счет скручивания первичной структуры в спираль или в гармошку за счет водородных связей между соседними витками или звеньями

6 Третичная структура – это глобулярная форма, образующаяся за счет гидрофобных связей между радикалами аминокислот вторичной структуры

7 Четвертичная структура– представляет собой объединение нескольких глобул с третичной структурой в единый конгломерат

8 Функция ОпределениеПример 1. Строительная Материал клетки Кератин, коллагены 2. Транспортная Переносят различные вещества Гемоглобин 3. Защитная Обезвреживают защитные вещества Иммуноглобулины 4. Каталитическая Ускоряют протекание химических реакций в организме Ферменты 5. Двигательная Выполняют все виды движений Миозин, актин 6. Регуляторная Регулируют обменные процессы Гормоны Функции белков.

9 Свойства белков Белки могут быть как растворимы, так и нерастворимы в воде в зависимости от их состава и структуры.

10 Свойства белков Водорастворимые белки образуют коллоидные растворы

11 Свойства белков При обработке хлоридом натрия белки высаливаются из раствора. Этот процесс обратим.

12 Свойства белков Кислоты, щелочи и высокая температура разрушают структуру белков и приводят к их денатурации. Белки также денатурируют под действием спирта и тяжелых металлов.

13 Свойства белков Поместите кусочек прессованного творога в пробирку и добавьте несколько капель азотной кислоты. Осторожно нагрейте. (Ксантопротеиновая реакция)

14 Свойства белков. Налейте в пробирку 2 мл яичного белка. Добавьте такой же объем концентрированного раствора гидроксида натрия и несколько капель раствора сульфата меди (II). (Биуретовая реакция)

15 Новые понятия: Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка. Денатурация – полное разрушение пространственной структуры белка. Обратимая денатурация – частичное разрушение пространственной структуры белка. Обратный процесс называется ренатурация.

Источник

Задания части 2 ЕГЭ по теме «Строение и функции белков»

1. Почему температура выше 40 °С опасна для жизни?

Из-за высокой температуры происходит денатурация белков организма, нарушается обмен веществ.

2. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их. Укажите номера предложений, в которых сделаны ошибки, объясните их. (1) Большое значение в строении и жизнедеятельности организмов имеют белки. (2) Это биополимеры, мономерами которых являются азотистые основания. (3) Белки входят в состав плазматической мембраны. (4) Многие белки выполняют в клетке ферментативную функцию. (5) В молекулах белка зашифрована наследственная информация о признаках организма. (6) Молекулы белка и тРНК входят в состав рибосом.

2) Мономерами белков являются аминокислоты.
5) Наследственная информация зашифрована в нуклеиновых кислотах.
6) В состав рибосом входят молекулы белка и рРНК.

3. Почему ферменты слюны активны в ротовой полости, но теряют свою активность в желудке?

Ферменты слюны расчитаны на работу в щелочной среде (в ротовой полости щелочная среда). Когда ферменты слюны попадают в желудок, где среда кислая, они денатурируют (изменяют свою форму) и перестают подходить к своим субстратам (углеводам пищи) как ключ к замку. Из-за этого реакции, катализируемые ферментами слюны, останавливаются.

4. Замораживание ферментов, в отличие от действия высоких температур, не приводит к потере их активности при возвращении в нормальные условия. Чем это объясняется?

1) ферменты являются белками, поэтому нагревание приводит к их необратимой денатурации и потере активности;
2) низкие температуры вызывают обратимую денатурацию белков, и в нормальных условиях они восстанавливают свою структуру и активность

5. Как называются мономер белка, короткая молекула белка, молекула белка в третичной структуре?

Мономер белка называется аминокислота, короткая молекула белка называется пептид (полипептид), молекула белка в третичной структуре называется глобула.

6. Найдите три ошибки в приведенном тексте «Ферменты». Укажите номера предложений, в которых сделаны ошибки, исправьте их. Дайте правильную формулировку. (1) Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых системах. (2) Большинство ферментов являются полисахаридами. (3) Один фермент может ускорять разные типы биохимических реакций. (4) Ферменты становятся активными и ускоряют реакции в строго определенных химических средах. (5) По окончании биохимических реакций ферменты частично входят в состав образовавшихся веществ. (6) Активность ферментов зависит от температуры. (7) Эффективность ферментов в клетках значительно выше эффективности неорганических катализаторов.

2 – большинство ферментов является белками;
3 – один фермент ускоряет только один тип биохимических реакций (или одну определенную реакцию);
5 – по окончании биохимической реакции фермент освобождается и остается в неизменном виде

7. Найдите три ошибки в приведённом тексте «Белки». Укажите номера предложений, в которых сделаны ошибки, исправьте их. (1) Белки отличаются друг от друга количеством и последовательностью мономеров. (2) Первичная структура белка зашифрована в гене последовательностью аминокислот. (3) Аминокислотные звенья соединяются между собой в единую цепь водородными связями. (4) Первичная структура белка определяет его форму, свойства и функции. (5) Вторичная структура белка имеет вид спирали или сложной, складчатой структуры. (6) Третичная структура имеет вид клубка, или глобулы, при этом образуются дисульфидные, ионные и другие связи, гидрофобные взаимодействия. (7) Четвертичная структура некоторых белков содержит атомы металлов, например магния, в молекуле гемоглобина.

8. Рассмотрите предложенную схему. Запишите в ответе пропущенный термин, обозначенный на схеме знаком вопроса.

9. Чем отличаются ферменты от неорганических катализаторов?

1) Ферменты – вещества белковой природы.
2) Каждый фермент ускоряет только одну химическую реакцию.
3) Ферменты ускоряют химические реакции в сотни тысяч и миллионы раз. Это намного быстрее, чем при использовании неорганического катализатора.
4) Ферменты активны только при определенных условиях – температуре и кислотности среды, не повреждающих структуру белка.

10. Найдите три ошибки в приведённом тексте. Укажите номера предложений, в которых они допущены, объясните их. (1) Белки — это нерегулярные биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды. (2) Остатки мономеров соединены между собой пептидными связями. (3) Последовательность мономеров, удерживаемая этими связями, формирует первичную структуру белковой молекулы. (4) Следующая структура — вторичная, удерживается слабыми гидрофобными связями. (5) Третичная структура белка представляет собой скрученную молекулу в виде глобулы (шара). (6) Удерживается такая структура водородными связями.

1) Мономерами белков являются аминокислоты.
4) Вторичная структура удерживается водородными связями.
6) Третичная структура белка удерживается ковалентными дисульфидными, ионными, гидрофобными и другими связями.

11. Найдите три ошибки в приведённом тексте. Укажите номера предложений, в которых они допущены, объясните их. (1) Быстрое протекание химических реакций в организме обеспечивают ферменты. (2) Один фермент катализирует несколько разных реакций. (3) Так, например, фермент, расщепляющий белки, может расщеплять и жиры. (4) По химической природе ферменты — это только белковые молекулы. (5) Они не изменяются по своему химическому составу в результате реакции. (6) Каждая молекула фермента может осуществлять несколько тысяч операций в минуту.

2) Один фермент катализирует одну реакцию.
3) Фермент специфичен по отношению к субстрату и взаимодействует только с определённым веществом.
4) Ферменты могут образовывать комплексы с небелковыми компонентами — витаминами, металлами.

Источник

Огромное количество разнообразных соединений различной химической природы сумел синтезировать человек в лабораторных условиях. Однако все равно самыми важными и значимыми для жизни всех живых систем были, есть и останутся именно естественные, природные вещества. То есть те молекулы, которые участвуют в тысячах биохимических реакций внутри организмов и отвечают за их нормальное функционирование.

Подавляющее большинство из них относится к группе, имеющей название «биологические полимеры».

Общее понятие о биополимерах

Биополимеры клетки

Их достаточно много. Так, основными биополимерами являются следующие:

Помимо них, сюда же можно отнести и многие смешанные полимеры, формирующиеся из комбинаций уже перечисленных. Например, липопротеины, липополисахариды, гликопротеины и другие.

Общие свойства

Можно выделить несколько особенностей, которые присущи всем рассматриваемым молекулам. Например, следующие общие свойства биополимеров:

Но в целом у всех биополимеров все же больше отличий в строении и функциях, нежели сходств.

Белки

В состав молекулы белка может входить очень много аминокислотных остатков, как одинаковых, так и разных (несколько десятков тысяч и более). Всего разновидностей аминокислот, встречающихся в составе данных соединений, насчитывается 20. Однако их разнообразное сочетание позволяет белкам процветать в количественном и видовом отношении.

Биополимеры белков имеют разные пространственные конформации. Так, каждый представитель может существовать в виде первичной, вторичной, третичной или четвертичной структуры.

Вторичная конформация отличается более сложным строением, так как общая макроцепь белка начинает спирализоваться, формируя витки. Две рядом расположенные макроструктуры удерживаются друг возле друга за счет ковалентных и водородных взаимодействий между группировками их атомов. Различают альфа и бета-спирали вторичной структуры белков.

Третичная структура представляет собой свернутую в клубок одну макромолекулу (полипептидную цепь) белка. Очень сложная сеть взаимодействий внутри данной глобулы позволяет ей быть достаточно стабильной и держать принятую форму.

Функции белковых молекул

Если рассматривать белки более углубленно, то можно выделить еще некоторые второстепенные функции. Однако перечисленные являются основными.

Нуклеиновые кислоты

По своей химической природе ДНК и РНК представляют собой последовательности нуклеотидов, соединенных водородными связями и фосфатными мостиками. В состав ДНК входят такие нуклеотиды, как:

Благодаря особой структурной организации молекулы ДНК способны выполнять ряд жизненно значимых функций. РНК также играет в клетке большую роль.

Функции таких кислот

Полисахариды

Значение различных представителей

Очень важны такие биологические полимеры, как крахмал, целлюлоза, инулин, гликоген, хитин и другие. Именно они и являются важными источниками энергии в живых организмах.

Смешанные биополимеры в составе живых существ

Каждый из этих биополимеров имеет множество разновидностей, выполняющих в живых существах ряд важных функций: транспортную, сигнальную, рецепторную, регуляторную, ферментативную, строительную и многие другие. Структура их химически очень сложна и далеко не для всех представителей расшифрована, поэтому и функции до конца не определены. На сегодня известны только самые распространенные, однако значительная часть остается за границами человеческих познаний.

Источник

Урок «Белки – природные биополимеры»

Тема: Белки – природные биополимеры

“Меняя каждый миг свой образ прихотливый,
капризна, как дитя, и призрачна, как дым,

кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,
великое смешав с ничтожным и смешным…”

Интегрированный (биология + химия)

проблемно-исследовательский мультимедиа урок

Формировать у обучающихся представление о свойствах и функциях белков в клетке и организме

дать понятие о белках – природных биополимерах, их многообразных функциях, химических свойствах белков;

формировать знания об уникальных особенностях строения белков;

углубить знания о взаимосвязи строения и функции веществ на примере белков;

учить обучающихся, использованию знаний смежных предметов для получения более полной картины мира.

развитие познавательного интереса, установление межпредметных связей;

совершенствовать умения анализировать, сравнивать, устанавливать взаимосвязь между строением и свойствами.

показать материальное единство органического мира;

формирование научного мировоззрения;

Метод проблемного изложения, частично-поисковый, эвристический, исследовательский

Управляющий поисковой работой обучающихся, консультант

Знания, умения, навыки и компетенции, которые обучающиеся актуализируют, приобретут, закрепят в ходе занятия:

Формируются такие мыслительные операции, как: сравнение свойств белка, классификация структур белковой молекулы, сравнительный анализ функций белка.

Основные понятия: Аминокислоты, пептидная связь, полипептид, структура белка, функции белка, свойства белка, денатурация.

Работа с химическим оборудованием, работа по выявлению активности каталазы

Необходимое оборудование и материалы:

Компьютер, презентация по теме урока.

Эксперимент: пробирки, штативы, спиртовка, держатель.

Реактивы и материалы: р-р Белка куриного яйца, азотная кислота, р-р сульфата меди(II), щелочь, раствор 3% перекиси водорода, сырой и вареный картофель или мясо.

Ведущий тип деятельности:

Продуктивный, творческий, проблемный

Технологическая карта занятия

Как изучение этой темы может вам помочь в вашей будущей профессии?

“Белки, жиры и углеводы,
Пройдут века, эпохи годы,
К вам мы прикованы на век,
Без вас немыслим человек”

8. Как появилась жизнь на Земле? Что лежит в основе жизни?

Вот сегодня мы об этом и будем вести речь.

Состав и строение белков.

Химические свойства белков.

6. Превращение белков в организме.

Как строение белка может быть связано с его свойствами и функциями?

— Понять, каким образом белки осуществляют перечисленные выше многообразные функции, непросто. Единственный способ приблизиться к решению этой задачи – узнать, из чего построен белок, как расположены структурные элементы, составляющие его молекулу, по отношению друг к другу и в пространстве, как они взаимодействуют друг с другом и веществами внешней среды, т.е. изучить строение и свойства белков.

Раскрыть причинно- следственную зависимость:

Химические формулы некоторых белков:

Казеин С1864Н3021О576N468 S2

Гемоглобин С3032Н4816 О872N780S8Fе4

— Давайте дадим определение термину БЕЛОК

БЕЛКИ – биополимеры нерегулярного строения, мономерами которого являются 20 аминокислот разных типов. В химический состав аминокислот входят: С, О, Н, N, S. Белковые молекулы могут образовывать четыре простраственные структуры и выполняют в клетке и организме целый ряд функций: строительную, каталитическую, регуляторную, двигательную, транспортную

— Белки – основа живого на Земле, входят в состав кожи, мышечной и нервной ткани, волос, сухожилий, стенок сосудов животных и человека; это строительный материал клетки. Роль белков трудно переоценить, т.о. жизнь на нашей планете действительно можно рассматривать как способ существования белковых тел, осуществляющих обменом веществ и энергией с внешней средой.

Поскольку белок содержит разнообразные функциональные группы, он не может быть отнесен к какому-нибудь из ранее изученных классов соединений. В нем как в фокусе сочетаются признаки соединений, относящихся к различным классам. Отсюда его многообразие. Это в сочетании с особенностями его структуры и характеризует белок как высшую форму развития вещества.

Составить конспект и ответить в процессе беседы на вопросы:

— Остатки каких аминокислот входят в состав молекул белка? (см.прил.)

— За счёт каких функциональных групп аминокислот происходит соединение их друг с другом?

— Что понимают под «первичной» структурой белка?

— Что представляет собой «вторичная» структура белка? Какие связи её удерживают?

— Что такое «третичная» структура? За счет, каких связей она образуется?

— В чем особенность четвертичной структуры?

— Что собой представляет первичная структура белка?

(В виде линейной последовательности аминокислот)

—Что собой представляет первичная структура белка? Какие связи стабилизируют вторичную структуру? ( Пространственная конфигурация белковой молекулы свернутые в виде спирали. В формировании спиральной конфигурации полипептидной цепи играют роль водородные связи между –С=О и –N–H группами..)

— Что собой представляет третичная структура белка? (Это конфигурация в виде закрученной в спираль полипептидной цепи. Она поддерживается взаимодействием разных функциональных групп полипептидной цепи. Так, между атомами серы образуется дисульфидный мостик, между карбоксильной и гидроксильной группами имеется сложноэфирный мостик, а между карбоксильной и аминогруппами может возникнуть солевой мостик. Для этой структуры характерны и водородные связи).

— Что собой представляет четвертичная структура белка? (Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовывать относительно крупные агрегаты- макромолекулы белка).

Какие химические свойства будут характерны для белков? (Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы, то заряд молекулы – отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства)).

Что собой представляет

Какими связями поддерживается

полипептидная цепь в виде спирали

трехмерная конфигурация из закрученной спирали

дисульфидные мостики, сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи

объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое

взаимодействие отдельных полипептидных цепей

Химические свойства белков

Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других – происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация.

Происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы под влиянием внешних факторов: температура, действия химических реагентов, механического воздействия.

При денатурации изменяются физические свойства белка, снижается растворимость, теряется биологическая активность

К чему может привести денатурация?

— нарушение антигенной чувствительности белка;

— блокирование ряда иммунологических реакций;

— нарушение обмена веществ;

— воспаление слизистой оболочки ряда органов пищеварения (гастриты, колит);

— камнеобразование (камни имеют белковую основу).

Также для белков характерны:

Свертывание белков при нагревании

Осаждение белков солями тяжелых металлов и спиртом

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Строение АК в общем виде:

NH2-CH- COOH, где R – углеводородный радикал.

СООН – карбоксильная группа / кислотные свойства/.

NН2 – аминогруппа / основные свойства/.

Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией

Превращения белков в организме.

Белки пищи → полипептиды → α-аминокислоты → белки организма

Как ведет себя белок по отношению к воде?

Белки – Альбумозы – Дипептиды – Аминокислоты

Качественные, цветные реакции на белок

Белок + HNO3(к) → белый осадок → желтая окраска → оранжевая окраска + NH3

— Как с помощью ксантопротеиновой реакции можно отличить натуральные шерстяные нитки от искусственных?

Биуретовая реакция – реакция на пептидные связи.

Белок + Cu(OH)2 → фиолетовая окраска раствора

— Можно ли с помощью химии решить проблему дефицита белковой пищи?

Освободившаяся энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

управляют активностью ферментов.

Удлинение и укорочение мышц

Выработка специальных защитных белков – антител.

Механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом.

Расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ и прочее.

— Один стакан цельного молока содержит 288 мг кальция. Сколько нужно выпивать в день молока для снабжения вашего организма достаточным количеством этого элемента? Суточная потребность 800 мг Са.

(Ответ. Для удовлетворения суточной потребности в кальции взрослый мужчина должен выпивать в день 2,7 стакана молока: 800 мг Са*(1 стакан молока/ 288 Са) = 2,7 стакана молока).

— В куске белого пшеничного хлеба 0,8 мг железа. Сколько кусков нужно съедать в день для удовлетворения суточной потребности в этом элементе. (Суточная потребность в железе 18 мг). (Ответ. 22,5 кусочка)

Закрепление изученного материала

Игра «Подними руку, если согласен»

— Сейчас вы будете выполнять задание по изученной теме в виде теста.

(Во время проверки обучающиеся меняются своими работами и оценивают работу соседа. Варианты правильных ответов на доске. По окончании проверки каждый выставляет оценку соседу)

—Как можно с помощью проволоки, бус показать образование вторичной, третичной, четвертичной структур белка. За счет каких связей, взаимодействий это происходит?

А теперь с помощью теста проверим, как вы усвоили материал.

На ответ «Да» поднимаете руку.

1. В состав белков входят аминокислоты, прочно связанные между собой водородными связями (Нет)

2. Пептидной называют связь между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты. (Да)

3. Белки составляют основную часть органических веществ клетки. (Да)

4.Белок – мономер. (Нет)

5. Продукт гидролиза пептидных связей – вода. (Нет)

6. Продукты гидролиза пептидных связей – аминокислоты. (Да)

7. Белок – макромолекула. (Да)

8. Катализаторы клетки – это белки. (Да)

9. Существуют белки, переносящие кислород и углекислый газ. (Да)

10. Иммунитет не связан с белками. (Нет)

Высказывания о жизни и белках знаменитых людей

«Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом».

Знаменитый путешественник и естествоиспытатель Александр Гумбольдт еще на пороге 19 века давал такое определение жизни:

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постепенный обмен веществ с окружающей их внешней природой; причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка».

Определение, данное Ф.Энгельсом в работе «Анти-Дюринг», позволяет задуматься над тем, как современная наука представляет процесс жизни.

«Жизнь – это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами».

Белок как фермент: Ферменты – белки, обладающие каталитической активностью, т.е. ускоряющие протекание реакций. Все ферменты катализируют только одну реакцию. Заболевания, вызываемые ферментной недостаточностью.

Пример: неперевариваемость молока (нет фермента лактазы); гиповитаминозы (витаминная недостаточность)

Определение активности ферментов в биологических жидкостях имеет большое значение для диагностики заболевания. Например, по активности ферментов в плазме крови определяют вирусный гепатит.

Ферменты используют как реактивы при диагностике некоторых заболеваний.

Ферменты используют для лечения некоторых болезней. Примеры: панкреатин, фестал, лидаза.

Ферменты используются в промышленности: при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей.

Ферменты используются при обработке льна, конопли, для смягчения кожи в кожевенной промышленности, они входят в состав стиральных порошков.

Белки являются структурным компонентом многих клеток. Например, мономеры актина итубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму.Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти,перья птиц и некоторые раковины.

Существуют несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играютферментыпечени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атакупатогенов

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируюттранскрипцию, трансляцию, а также активность других белков и др.

Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.

Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Запасная (резервная) функция белков

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессыметаболизма.

Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты.

Моторная (двигательная) функция

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт создайте презентацию

Коды пищевых добавок

Е103, Е105, Е111, Е121, Е123,Е125,Е126, Е130, Е152.

Е104, ЕЕ122, Е141, Е150, Е171, Е173, Е180, Е241, Е477.

Источник